단백질의 자기 조립, 생명 유지의 비밀

단백질 ‘MIPS’, 활성화 과정 첫 관찰

독일 마르틴 루터 할레-비텐베르크 대학(MLU)과 그리스 국립 헬레닉 연구 센터 연구진이 단백질 ‘MIPS’의 구조 변화 과정을 최초로 관찰하는 데 성공했다. 연구 결과는 국제 학술지 PNAS에 게재되었다.

MIPS 단백질은 비타민 B8로도 알려진 이노시톨 생성을 담당하며, 생체 내 필수적인 역할을 수행한다. 이번 연구에서는 MIPS가 활성화될 때 내부 구조가 변하며, 무질서한 활성 중심이 기능성 구조로 재구성되는 과정이 확인되었다.

단백질은 생명체의 성장과 신진대사 등 핵심적인 과정에 관여하며, 구조에 따라 기능이 결정된다. 특정 단백질은 고정된 구조를 가지지 않고 환경에 따라 변하는데, 이러한 특성은 기능 수행에 중요할 수 있다.

연구를 주도한 MLU의 파나지오티스 카스트리티스 교수는 기존 단백질 분석법이 자연 상태에서의 단백질 기능을 충분히 반영하지 못한다고 설명했다. 이에 연구팀은 보다 자연에 가까운 상태에서 MIPS 단백질의 구조 변화를 연구할 수 있는 방법을 개발했다.

연구진은 모델 생물인 Thermochaetoides thermophila 균류에서 MIPS 단백질을 분석했다. 실험에는 극저온 전자 현미경(cryo-EM)이 사용되었으며, 그 결과 MIPS 단백질이 최소한 세 가지 상태로 존재한다는 사실이 밝혀졌다.

연구팀은 특히 중간 상태가 물 분자의 흡수를 촉진하거나, 전혀 다른 기능을 수행할 가능성을 제시했다.

추가 연구를 통해 MIPS와 같은 계열에 속하는 340개 이상의 다른 아이소머레이스(isomerase) 단백질에서도 유사한 구조 변화를 확인했다. 이는 특정 단백질군에서 공통적으로 나타나는 현상일 가능성을 시사한다.

연구진은 이번 발견이 기초 과학 연구뿐만 아니라 신진대사 관련 질환 치료법 개발에도 기여할 것으로 기대하고 있다. MIPS 단백질의 구조적 유연성이 생체 내 대사 경로 조절에 중요한 역할을 할 수 있어, 향후 신약 개발에도 중요한 단서를 제공할 것으로 전망된다.